Классификация и номенклатура ферментов основывается на природе химических превращений.

Выделяют шесть главных классов ферментов:

1. Оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстанови­тельные реакции.

2. Трансферазы – контролируют реакции межмолекулярного переноса групп атомов.

3. Гидролазы – обеспечивают реакции гидролитического расщепления химических связей.

4. Лиазы – катализируют реакции негидролитического расщепления, присоединения групп по двойной связи и обратные реакции отщепления таких групп.

5. Изомеразы – контролируют реакции изомеризации.

6. Лигазы (синтетазы) – катализируют реакции соединения двух молекул, сопряженные с расщеплением связей Р–О в молекулах АТФ или нуклеозидтрифосфата.

Классы разделяются на подклассы. Так, оксидоредуктазы классифицируются по природе окисляемой группы в субстрате (спиртовой С–ОН, альдегидной СНО, аминогруппы С–NH₂ и др.)

Трансферазы классифицируются согласно транспортируемых групп атомов (ацильных, азот-, фосфор-, серосодержащих групп и т.д.).

Гидролазы подразделяются по типу гидролизуемых связей (эфирных, пептидных, амидных и др.).

Лиазы идентифицируются по природе подвергающихся разрыву связей (С–О-лиазы, С–N-лиазы, С–С-лиазы и др.).

Изомеразы различают по типу реакции изомеризации (цис-/транс-изо­мериза­ция, рацемизация и др.), а лигазы – по природе вновь образующихся связей.

В свою очередь, каждый подкласс делится на подподклассы, названия которых детализируют природу ферментативной реакции.

Краткие названия некоторых распространенных групп ферментов и их функции (отмечены в скобках) формулируются следующим образом.

1. Дегидрогеназы (дегидрирование субстратов).

2. Оксидазы (окисление субстратов кислородом).

3. Гидроксилазы (введение группы ОН с помощью О₂).

4. Оксигеназы (включение молекулы кислорода при расщеплении С–С-связи).

5. Киназы (перенос фосфатной группы на субстрат от АТФ).

6. Трансферазы (перенос определенных групп). Так, трансацетилаза переносит ацетильный радикал, транскарбоксилаза переносит карбоксильную группу и т.д.

Покажем названия ферментов на примерах следующих реакций.

1.

Шифр фермента – КФ 1.1.1.1. Систематическое название – алкоголь: НАД-оксидоредуктаза. Тривиальное название – алкогольдегидрогеназа.

Ферментативная система работает по принципу “замок-ключ” (к замку подходит только ключ со строго определенной конфигурацией). Геометрические параметры белкового окружения реакционного центра фермента таковы, что в эту нишу укладывается молекула субстрата со строго определенным пространственным строением (матричный эффект).

Известна относительная групповая специфичность. Так, липазы и эстеразы расщепляются не только триацилглицеролы (жиры), но и диацилглицеролы, моноацилглицеролы, другие сложные эфиры. А пептидазы расщепляют пептидные связи в различных полипептидах и белках.

Особое значение имеет стереохимическая специфичность ферментов. Например, фумарат-гидратаза (L-малат-гидролиаза) катализи­рует превращение только фумарата, имеющего, как известно, транс-конфигурацию. Хотя существуют и ферменты, действующие как на цис-, так и транс-изомеры.

3.4. Коферменты

Ферменты способны проявлять каталитическую активность только при участии специальных низкомолекулярных веществ небелковой природы, именуемых кофакторами.

Можно выделить три группы кофаторов:

1) Специфические коферменты, или коэнзимы – низкомолеку­лярные органические соединения, обратимо связывающиеся с белками ферментов (апоферментами).

2) Простетические группы – коферменты, прочно связывающиеся с апоферментом, как правило, за счет ковалентных связей.

3) Активаторы – неспецифические вещества, способствующие повышению каталитической активности ферментов.

Особое место среди коферментов первой группы в классе оксидоредуктаз занимают коферменты, в состав которых входит ион металла и порфириновое ядро. Магниевый комплекс замещенного порфирина – хлорофилл – принимает участие в фотосинтезе углеводов. А соответствующий комплекс с Fe (ІІ) – гем – служит коферментом для белков (гемоглобина, миоглобина), осуществляющих перенос кислорода в процессе дыхания.

Вторую группу коферментов составляют переносчики групп атомов, связанные с ферментами класса трансфераз: нуклеозидфосфаты (аденозинтрифосфат, или АТФ, уридиновые нуклеотиды), кофермент А (КоА).

Аденозинтрифосфат (АТФ) является макроэргическим (то есть богатым энергией) аккумулятором биологической энергии:

Переносчиками групп в ферментативных реакциях субстратов, содержащих альдегидную и ацильную группы, являются ЦДФ-холин и ЦДФ-этаноламин. В обмене углеводов важную роль играют уридиннуклеотидные коферменты.

В качестве переносчика ацильных фрагментов в реакциях ацилирования и поставщика ацетильного радикала ( ) в цикл трикарбоновых кислот (ЦТК) выступает производное пантотеновой кислоты – кофермент А, или коэнзим А (КоА–SH):

Ацильные радикалы локализуются на группе SH кофермента ( ).

3.5. Гормоны, фитогормоны

В организмах животных функционирует две системы передачи информации между клетками и органами с участием химических средств: нервная и гормональная. Их биологическое предназначение определяется участием в регуляции обмена веществ и адаптации организма к условиям существования.

Нервная система обеспечивает передачу информационных сигналов и ответные реакции организма в очень короткие промежутки времени. Гормональная же система передает сигналы сравнительно медленно, а последствия их воздействия на организм зачастую отличаются широким диапазоном и устойчивостью во времени.

Носителями гормональной информации являются органические вещества, именуемые гормонами (от греч. hormao – возбуждаю, побуждаю), которые секретируются специализированными органами – железами внутренней секреции (эндокринными железами). Гормоны, как и витамины, функционируют в очень небольших концентрациях.

По химической природе гормоны подразделяют на стероидные, белково-пептидные, тиреоидные и катехоламины.

Гормоны, действующие в растительных организмах, называются фитогормонами. К фитогормонам относятся, прежде всего, регуляторы роста растений: ауксины, гибберилины, цитокинины, абсцизовая кислота и этилен.
3.6. Контрольные вопросы

5. Дайте определение ферментов (энзимов). Биологическая роль. Классификация.

6. Какое строение имеют ферменты? Механизм действия.

7. Какие классы ферментов Вы знаете (согласно систематической номенклатуры и тривиальных названий)?

8. Каков механизм действия ферментов? Назовите основные признаки ферментативного катализа.

9. Что Вы знаете о природе и функциональной роли коферментов?

10. Расскажите о строении и биохимической роли коферментов АТФ и Ас-S-KoA.